كيمياء البروتينات: كيف تبني الجسم وتحافظ على وظائفه؟

البروتينات جزيئات كبيرة تتكون من وحدات أصغر تُسمى الأحماض الأمينية. ترتبط هذه الوحدات بروابط ببتيدية لتشكّل سلاسل، ثم تنثني السلاسل وتتجمع بطريقة تمنح كل بروتين شكله ووظيفته. ويستخدم الجسم عشرين حمضًا أمينيًا شائعًا لبناء بروتيناته، يستطيع تصنيع بعضها، بينما يحتاج إلى الحصول على الأحماض الأمينية الأساسية من الطعام.

تحمل الجينات التعليمات اللازمة لترتيب الأحماض الأمينية. وتقرأ الخلية هذه التعليمات عبر آليات متخصصة لصنع البروتين المطلوب. لذلك قد يؤدي تغير وراثي في بعض الحالات إلى تغيير تركيب بروتين أو كميته، لكن أثر ذلك يختلف بحسب موقع التغير وطبيعة وظيفة البروتين.

لا تتحدد وظيفة البروتين بمكوناته فقط، بل بطريقة ترتيبها في الفراغ أيضًا. ويمكن وصف بنيته عبر مستويات مترابطة:

• البنية الأولية: تسلسل الأحماض الأمينية داخل السلسلة.
• البنية الثانوية: انتظام أجزاء من السلسلة في أشكال مثل الحلزونات والصفائح.
• البنية الثالثية: الشكل ثلاثي الأبعاد الكامل للسلسلة الواحدة.
• البنية الرباعية: اجتماع عدة سلاسل بروتينية في وحدة وظيفية، كما في الهيموغلوبين.

تُثبّت هذه البنى تفاعلات متعددة، منها الروابط الهيدروجينية والتفاعلات الكارهة للماء، وقد تسهم روابط ثنائية الكبريت بين بعض وحدات السيستئين في زيادة الثبات. وليست كل البروتينات محتوية على هذه الروابط، كما أنها ليست العامل الوحيد المسؤول عن متانة البروتين.

البروتينات الليفية

تتميز غالبًا ببنية ممتدة تمنح الأنسجة الدعم والقوة أو المرونة. من أمثلتها الكولاجين الموجود في الجلد والأوتار والعظام، والكيراتين الموجود في الشعر والأظافر، والإيلاستين الذي يساعد بعض الأنسجة على التمدد والعودة إلى شكلها. وتكون كثير من البروتينات الليفية قليلة الذوبان في الماء.

تسهم بنية الكيراتين وروابطه المتشابكة في مقاومته للتحلل بإنزيمات الهضم المعتادة. لكن لا يصح تعميم هذه المقاومة على جميع البروتينات الليفية؛ فدرجة قابلية الهضم تختلف باختلاف نوع البروتين وطريقة تحضيره ومعالجته.

البروتينات الكروية

تنطوي سلاسلها عادةً في أشكال متراصة، ويذوب كثير منها في الوسط المائي. تشمل أمثلتها ألبومين الدم، والهيموغلوبين، وكثيرًا من الإنزيمات والأجسام المضادة. ويساعد شكلها على تكوين مواقع محددة لارتباط جزيئات أخرى، بما يلائم النقل أو التحفيز أو التعرف المناعي.

وهذا التقسيم تعليمي مبسط، وليس وصفًا شاملًا لكل البروتينات. فبعض البروتينات الغشائية يمتلك مناطق تتفاعل مع الدهون داخل غشاء الخلية، وأخرى تتجه نحو السوائل المحيطة، وتؤدي وظائف مثل استقبال الإشارات ونقل المواد.

البروتينات البسيطة

في التصنيف التقليدي، تُسمى البروتينات بسيطة عندما ينتج عن تحللها الكامل أحماض أمينية فقط. ومن أمثلتها الألبومينات والهستونات. ولا تعني كلمة «بسيطة» أن تركيبها سهل أو أن دورها محدود؛ فقد تؤدي وظائف شديدة الأهمية والتعقيد.

البروتينات المقترنة

تحتوي على جزء بروتيني يرتبط بمكوّن غير بروتيني يسهم في خصائصها أو وظيفتها. وقد يُسمى المكوّن غير البروتيني المرتبط بإحكام «مجموعة مرافقة». ومن أمثلتها:

• البروتينات السكرية: ترتبط بها سلاسل سكرية، وتشارك في وظائف مثل التعرف بين الخلايا والمناعة.
• البروتينات المحتوية على الهيم: مثل الهيموغلوبين، الذي يحتوي على مجموعة هيم تضم الحديد وتساعده على حمل الأكسجين.
• البروتينات الفسفورية: مثل الكازين، وهو أحد البروتينات الرئيسية في الحليب.
• البروتينات المعدنية: يرتبط بها معدن ضروري لوظيفتها، كما في بعض الإنزيمات.

الشكل والتركيب معياران مختلفان؛ فقد يكون البروتين كرويًا ومقترنًا في الوقت نفسه. كذلك لا تُعد بروتينات الحليب أو البيض فئة كيميائية واحدة، لأن كل غذاء يحتوي على بروتينات متعددة تختلف في تركيبها وخصائصها.

الهستونات بروتينات تساعد على تنظيم الحمض النووي داخل النواة. يلتف الحمض النووي حول مجموعات منها، فتتكون وحدات تسهم في ضغطه وترتيبه ضمن الكروماتين الذي يشكل الكروموسومات. وللهستونات دور في تنظيم إتاحة أجزاء من المادة الوراثية للقراءة، وليس مجرد حفظها في حيز صغير.

أما معقدات البروتينات النووية فتتكون من بروتينات مرتبطة بأحماض نووية. توجد أمثلة لها في الكروماتين والريبوسومات. ومن المهم التمييز بين الهستون بوصفه بروتينًا، والمعقد الذي يتكون عند ارتباطه بالحمض النووي.

• البناء والترميم: دعم الأنسجة وتجديد مكوناتها بعد التلف.
• التحفيز: تسريع التفاعلات الحيوية بواسطة الإنزيمات، ومعظمها بروتينات.
• النقل: حمل الأكسجين وبعض الهرمونات والدهون ومواد أخرى.
• الدفاع: المشاركة في المناعة من خلال الأجسام المضادة وبروتينات أخرى.
• الحركة والتنظيم: تمكين انقباض العضلات والمساهمة في الإشارات الخلوية وتخثر الدم.

يساعد ألبومين الدم أيضًا على إبقاء السوائل داخل الأوعية عبر مساهمته في الضغط الأسموزي الغرواني. ويمكن استخدام الأحماض الأمينية لإنتاج الطاقة عند الحاجة، لكن ذلك ليس الوظيفة الوحيدة أو الأساسية لكل بروتين.

قد تغير الحرارة أو الحموضة شكل البروتين، وتُسمى هذه العملية التمسخ. ويظهر ذلك عند تماسك بياض البيض بالطهي. لا يعني التمسخ بالضرورة فقدان القيمة الغذائية، وقد يجعل البروتين أسهل وصولًا للإنزيمات، بينما يمكن للمعالجة القاسية أن تؤثر في توافر بعض الأحماض الأمينية.

يبدأ هضم البروتين في المعدة ويستمر في الأمعاء الدقيقة بعمل إنزيمات متخصصة. ثم تُمتص نواتجه، ومنها الأحماض الأمينية والببتيدات الصغيرة. لذلك لا ينتقل بروتين الطعام عادةً كما هو ليصبح عضلة أو شعرًا؛ بل يستخدم الجسم مكوناته لإنتاج ما يحتاج إليه.

تشمل مصادر البروتين البقول والبيض ومنتجات الألبان والأسماك واللحوم والمكسرات. ويساعد تنويع الغذاء على توفير الأحماض الأمينية اللازمة. ويمكن للنظام النباتي المتوازن تلبية الاحتياجات دون اشتراط جمع جميع المصادر في وجبة واحدة. أما المكملات فليست ضرورية للجميع، ويحتاج مرضى الكلى خصوصًا إلى إرشاد فردي قبل زيادة البروتين.

قد يطلب الطبيب قياس البروتين الكلي أو الألبومين، وأحيانًا فحوصًا أكثر تخصصًا. لا يقيس ألبومين الدم وحده جودة الغذاء؛ إذ يتأثر بالالتهاب ووظائف الكبد وفقد البروتين عبر الكلى وحالة السوائل. لذلك تُفسر النتيجة مع الأعراض والفحص وبقية التحاليل.

راجع الطبيب عند ظهور تورم مستمر، أو فقدان وزن غير مقصود، أو ضعف واضح، أو بول رغوي متكرر، أو نتيجة غير طبيعية في تحاليل البروتين. لا تثبت هذه العلامات نقص البروتين وحده، وقد تحتاج إلى تقييم لأسباب مختلفة. واطلب مساعدة عاجلة إذا صاحب التورم ضيق تنفس أو ألم في الصدر. لا تعالج نتيجة التحليل بزيادة المكملات من تلقاء نفسك؛ فالعلاج يعتمد على السبب.