كيمياء البروتينات: كيف يحدد تركيبها وظائفها في الجسم؟

تتكون البروتينات من وحدات تسمى الأحماض الأمينية، ترتبط بروابط ببتيدية لتشكّل سلاسل. ويستخدم الجسم نحو عشرين نوعًا شائعًا من هذه الأحماض لبناء بروتيناته. بعض الأحماض الأمينية يستطيع الجسم تصنيعها، بينما يحتاج إلى الحصول على الأحماض الأمينية الأساسية من الغذاء بكميات كافية.

لا تتحدد خصائص البروتين بعدد الأحماض الأمينية فقط، بل بنوعها وترتيبها كذلك. فبعضها يحمل شحنات كهربائية، وبعضها يميل إلى التفاعل مع الماء، وبعضها يبتعد عنه. وتؤثر هذه الاختلافات في انطواء السلسلة وفي ارتباط البروتين بجزيئات أخرى، مثل الأكسجين أو مواد تدخل في التفاعلات الكيميائية.

يمكن وصف بنية البروتين عبر مستويات متدرجة. وهي ليست أنواعًا منفصلة من البروتينات، بل طرق لوصف تنظيم الجزيء نفسه:

• التركيب الأولي: ترتيب الأحماض الأمينية داخل السلسلة، وهو الأساس الذي يؤثر في البنية اللاحقة.
• التركيب الثانوي: أنماط محلية من الالتفاف أو الطي، مثل حلزون ألفا وصفائح بيتا، تثبتها أساسًا روابط هيدروجينية.
• التركيب الثالثي: الشكل الثلاثي الأبعاد للسلسلة كاملة، وينتج عن تفاعلات متعددة بين أجزائها.
• التركيب الرباعي: تجمع سلسلتين بروتينيتين أو أكثر في وحدة وظيفية، كما يحدث في الهيموغلوبين.

ليست كل البروتينات ذات تركيب رباعي، كما أن بعضها يحتوي على مناطق مرنة لا تتخذ شكلًا ثابتًا. ويساعد هذا التنوع البنيوي البروتينات على أداء مهام مختلفة، من تكوين الألياف المتينة إلى الارتباط الانتقائي بمواد محددة داخل الخلية.

البروتينات الليفية

تكون البروتينات الليفية غالبًا طويلة أو ممتدة، وتؤدي أدوارًا بنيوية وميكانيكية. ومن أمثلتها الكولاجين، الذي يمنح الجلد والأوتار وأنسجة أخرى مقاومة للشد، والكيراتين الموجود في الشعر والأظافر والطبقة الخارجية من الجلد. وتميل هذه البروتينات إلى أن تكون أقل ذوبانًا في الماء من كثير من البروتينات الكروية.

تسهم روابط ثنائية الكبريت بين وحدات من الحمض الأميني سيستئين في متانة الكيراتين. لكن لا يصح تفسير قوة جميع البروتينات الليفية بهذه الروابط وحدها؛ فالكولاجين مثلًا يعتمد على بنيته الحلزونية المميزة وروابط متصالبة بين جزيئاته. كذلك تختلف قابلية البروتينات الليفية للهضم باختلاف نوعها وطريقة معالجتها.

البروتينات الكروية

تطوى البروتينات الكروية عادةً في أشكال مدمجة، وكثير منها قابل للذوبان في الوسط المائي. وتشمل أمثلتها ألبومين الدم وكثيرًا من الإنزيمات والأجسام المضادة. يسمح شكلها بتكوين مواقع ارتباط أو مناطق نشطة تتفاعل مع جزيئات معينة، ولذلك تلعب أدوارًا مهمة في النقل والدفاع وتنظيم التفاعلات.

ولا يشمل التقسيم إلى ليفية وكروية كل التنوع الموجود؛ فبروتينات الأغشية، مثلًا، تحتوي على أجزاء تتلاءم مع البيئة الدهنية لغشاء الخلية، وقد تعمل مستقبلات للإشارات أو قنوات لعبور المواد.

يصف هذا التقسيم التركيب الكيميائي، لا الشكل الخارجي. وفي التصنيف التقليدي، تتكون البروتينات البسيطة من أحماض أمينية فقط، بينما تضم البروتينات المقترنة جزءًا بروتينيًا ومكوّنًا غير بروتيني يرتبط به ويساعده على العمل. لذلك قد يكون البروتين كرويًا ومقترنًا في الوقت نفسه، دون أي تعارض.

• البروتينات المحتوية على الهيم: مثل الهيموغلوبين، الذي يحتوي على مجموعات هيم تضم الحديد وتشارك في حمل الأكسجين.
• البروتينات السكرية: تحمل سلاسل سكرية، وتشمل بروتينات مهمة للمناعة والتواصل بين الخلايا.
• البروتينات الفسفورية: ترتبط بها مجموعات فوسفات؛ ومن أمثلتها بروتينات الكازين في الحليب.
• البروتينات المعدنية: تحتوي على أيونات معدنية ضرورية لبنيتها أو نشاطها.

يُسمّى المكوّن غير البروتيني المرتبط بإحكام في بعض البروتينات «المجموعة المرافقة». لكن ليست كل المواد التي ترتبط بالبروتين مجموعات مرافقة؛ فقد يكون الارتباط مؤقتًا، أو تكون المادة المحمولة منفصلة عن مكونات البروتين الأساسية.

الهستونات بروتينات ترتبط بالحمض النووي داخل النواة. يلتف الحمض النووي حول وحدات منها، مما يساعد على ضغطه وتنظيمه ضمن الكروماتين الذي تتكون منه الكروموسومات. ولا يقتصر دور الهستونات على التعبئة؛ إذ يسهم تنظيمها والتعديلات الكيميائية عليها في التحكم بإتاحة مناطق من المادة الوراثية للقراءة.

أما مصطلح المعقدات النووية البروتينية فيشير إلى تجمعات تضم أحماضًا نووية وبروتينات. ومن أمثلتها الكروماتين والريبوسومات التي تحتوي على حمض نووي ريبي وبروتينات. ومن المهم التمييز بين هذه التجمعات وبين بروتين منفرد؛ لأنها وحدات تتعاون مكوناتها لإنجاز وظيفة مشتركة.

قد تؤدي الحرارة أو الحموضة الشديدة أو بعض المواد الكيميائية إلى تغير طيّ البروتين، وهي عملية تسمى التمسخ. وغالبًا لا تكسر هذه العملية الروابط الببتيدية الأساسية، لكنها قد تغيّر الوظيفة أو الذوبان. وتحوّل بياض البيض عند الطهي مثال واضح على تغير البنية وتجمع البروتينات.

ليس كل تغير بنيوي ضارًا؛ فالطهي قد يسهل وصول الإنزيمات الهاضمة إلى بعض البروتينات. وفي المقابل، قد تؤثر بعض الطفرات الوراثية في تسلسل الأحماض الأمينية فتغيّر سلوك البروتين، كما يحدث في مرض الخلايا المنجلية. وقد ترتبط اضطرابات طيّ بروتينات معينة بأمراض أخرى، لكنها لا تُشخّص من الأعراض العامة وحدها.

تفكك إنزيمات الجهاز الهضمي البروتينات الغذائية إلى ببتيدات صغيرة وأحماض أمينية يمتصها الجسم ويستخدمها لبناء بروتيناته. لذلك فإن تناول الكولاجين أو الكيراتين لا يعني انتقاله بصورته الأصلية مباشرةً إلى الجلد أو الشعر. والأهم عادةً هو تلبية الاحتياجات الغذائية ضمن نظام متنوع.

تشمل مصادر البروتين البيض والحليب والأسماك واللحوم والبقول والصويا والمكسرات. ويمكن تلبية الاحتياجات من مصادر حيوانية أو نباتية مع مراعاة التنوع والكفاية. أما المصابون بأمراض الكلى أو حالات تتطلب تغذية خاصة، فيحتاجون إلى خطة فردية قبل زيادة البروتين أو استخدام مكملاته.

تقيس بعض التحاليل الألبومين أو البروتين الكلي في الدم. وانخفاض الألبومين لا يعني بالضرورة قلة تناول البروتين؛ فقد يرتبط بالالتهاب أو أمراض الكبد أو فقد البروتين عبر الكلى، كما يتأثر بتوازن السوائل. لذلك يفسّر الطبيب النتيجة مع الأعراض والفحوص الأخرى، وليس باعتبارها تشخيصًا مستقلًا.

راجع الطبيب عند وجود تورم مستمر في الساقين أو حول العينين، أو بول رغوي متكرر، أو نقص وزن غير مقصود، أو ضعف عضلي متزايد. واطلب تقييمًا أيضًا إذا أظهر تحليل الدم أو البول اضطرابًا في البروتينات، بدلًا من محاولة تصحيحه بمكمل غذائي من تلقاء نفسك.

أما التورم المصحوب بضيق نفس شديد أو ألم في الصدر فيستدعي رعاية عاجلة. هذه العلامات لا تثبت وجود مشكلة في البروتينات تحديدًا، لكنها قد تشير إلى حالات تحتاج إلى تقييم سريع. وفهم كيمياء البروتينات يساعد على استيعاب المرض، لكنه لا يغني عن التشخيص الطبي.